ENZYMES


As enzimas são biomoléculas catalisadoras. Quase todas são proteínas. Em reações enzimáticas, as moléculas no começo do processo, são chamadas substratos, e a enzima as converte em diferentes moléculas, os produtos. Quase todos os processos em uma célula biológica precisam de enzimas para ocorrer em taxas significativas. Sendo as enzimas seletivas para seus substratos e acelerando somente algumas reações de entre muitas possibilidades, o conjunto de enzimas produzido em uma célula determina quais ias metabólicas ocorrem naquela célula.

Como em todas as catálises, as enzimas trabalham por redução da ativação de energia (Ea ou ∆G‡) para uma reação, aumentando assim a taxa de reação. A maioria das taxas de reação enzimática é milhões de vezes mais rápida em comparação àquelas em reações não catalisadas. Entretanto, as enzimas diferem realmente da maioria dos outros catalizadores por serem muito mais específicas. As enzimas são conhecidas por catalisarem aproximadamente 4.000 reações. Algumas moléculas de RNA chamadas ribozimas catalisam reações, com o importante exemplo de serem alguma parte do ribossomo. Moléculas sintéticas chamadas enzimas artificiais também exibem catálise de tipo enzimática.

A atividade da enzima pode ser afetada por outras moléculas. Inibidores são moléculas que reduzem a atividade da enzima; ativadores são as que aumentam a atividade. Muidas drogas e remédios são inibidores de enzimas. A atividade também é afetada pela temperatura, meio-ambiente químico (e.g, pH), e a concentração do substrato. Algumas enzimas são usadas comercialmente, por exemplo, na síntese de antibióticos. Além disso, alguns produtos domésticos usam enzimas para acelerar reações bioquímicas e mecanismos. As enzimas são geralmente proteínas globulares (esféricas) e atingem de apenas 62 resíduos de aminoácidos de tamanho, como o monômero da tautomerase do oxalocronato 4, a mais de 2.500 resíduos na sintetase de ácido graxo. Um pequeno número de catálises biológicas baseadas em RNA existe, sendo as mais comuns no ribossomo; essas são referidas tanto como enzimas de RNA ou ribozimas. As atividades das enzimas são determinadas por sua estrutura tri-dimensional. Entretanto, embora a estrutura realmente determine a função, a previsão de uma nova atividade da enzima partindo-se apenas de sua estrutura é um problema muito difícil que ainda não foi solucionado.


A maioria das enzimas é muito maior que os substratos sobre os quais atua, e somente uma pequena porção da enzima (por volta de 3 a 4 aminoácidos) está diretamente envolvida na catálise. A região que contém esses resíduos catalíticos, liga-se ao substrato, e que conclui a reação é conhecida como sítio ativo. As enzimas também podem conter sítios que ligam co-fatores, os quais são necessários à catálise. Algumas enzimas também têm sítios de ligação para pequenas moléculas, as quais são frequentemente produtos ou substratos diretos ou indiretos da reação catalisada. Essa ligação pode servir para aumentar ou diminuir a atividade da enzima, proporcionando meios para regulação de retorno.


Como todas as proteínas, as enzimas são feitas da mesma forma, cadeias lineares de aminoácidos que se dobram para produzir um produto tri-dimensional. Cada única sequência de aminoácido produz uma estrutura específica, a qual tem propriedades únicas. Cadeias protéicas individuais podem, algumas vezes, agrupar-se formando um complexo proteico. A maioria das enzimas pode ser desnaturada, ou seja, desdobradas e inativadas, por desnaturadores químicos ou caloríficos, os quais rompem a estrutura tri-dimensional da proteína. Dependendo da enzima, a desnaturação pode ser reversível ou irreversível.


MECANISMOS

As enzimas podem atuar em várias vias, todas as quais abaixo de ΔG‡:
- reduzindo a ativação de energia através da criação de um meio ambiente no qual o estado de transição está estabilizado (ou seja, pressionado a forma de um substrato pela ligação da conformação do estado de transição das moléculas substrato-produto, a enzima distorce a ligação (as ligações que definem a dobradura) dos substratos em sua forma no estado de transição, dessa forma reduzindo a quantidade de energia requerida para completar a transição).

- reduzindo a energia do estado de transição, mas sem distorcer o substrato, pela criação de um meio ambiente com a distribuição de carga oposta à do estado de transição.

-proporcionando uma via alternativa. Por exemplo, temporariamente reagindo com o substrato para formar um complexo ES intermediário, o qual seria impossível na ausência da enzima.

-reduzindo a reação de mudança de entropia por trazer os substrados juntos na orientação correta para reagirem. (Entropia é a fração de energia não disponível para a realização de um trabalho. A entropia ocorre na equação de energia de Gibbs (G): ∆G = ∆H + T∆S, onde ∆G é alteração na entalpia ou conteúdo de calor, T é temperatura absoluta e ∆S é alteração da entropia.) Considerando que o AG‡ sozinho se presta a este efeito.

Interessantemente, esse efeito entrópico envolve a desestabilização do estado de massa e sua contribuição para a catálise é relativamente pequena.

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